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Qué son las inmunoglobulinas (tipos, estructura…)
Muchas personas pueden preguntarse qué son las inmunoglobulinas y qué tipos hay, en este artículo responderemos a todas las preguntas sobre sus funciones y la estructura de las inmunoglobulinas.
Las inmunoglobulinas, o anticuerpos, son proteínas en forma de Y producidas por células especializadas del sistema inmunitario llamadas células B y células plasmáticas. El sistema inmunitario produce anticuerpos específicos para cada patógeno y puede aprender a producir anticuerpos específicos para un nuevo virus.
¿Qué son las inmunoglobulinas?
Las inmunoglobulinas (Ig) o anticuerpos son glicoproteínas producidas por las células plasmáticas. Los linfocitos B reciben instrucciones de inmunógenos específicos, por ejemplo proteínas bacterianas, para diferenciarse en células plasmáticas, células que producen proteínas y participan en las respuestas inmunitarias humorales contra bacterias, virus, hongos, parásitos, antígenos celulares, sustancias químicas y sintéticas.
El inmunógeno o antígeno reacciona con un receptor de células B (BCR) en la superficie celular de las células B y se produce una señal que dirige la activación de factores de transcripción para estimular la síntesis de anticuerpos, que son altamente específicos para el inmunógeno que estimuló la célula B. Además, un clon de células B es capaz de producir proteínas que participan en la respuesta inmunitaria humoral contra bacterias, virus, hongos, parásitos, antígenos celulares, sustancias químicas y sintéticas.
Función de la inmunoglobulina
Describir la función de las inmunoglobulinas.
Ilustrar los trastornos asociados a las deficiencias de inmunoglobulinas.
Resumir la presentación de los pacientes con deficiencia de inmunoglobulinas.
Explicar la importancia de mejorar la coordinación de los cuidados entre el equipo interprofesional para mejorar la atención de los pacientes con inmunoglobulinas deficientes.
Estructura de las inmunoglobulinas
La estructura de las inmunoglobulinas está formada por dos cadenas ligeras y dos cadenas pesadas en una estructura ligera-pesada-luminosa. Las cadenas pesadas difieren entre clases. Tienen una región Fc que desempeña funciones biológicas (por ejemplo, la capacidad de unirse a receptores celulares) y una región Fab que contiene sitios de unión a antígenos. Las cadenas se pliegan en regiones denominadas dominios. Hay cuatro o cinco dominios en la cadena pesada, dependiendo de su clase, y dos dominios en la cadena ligera. Las regiones hipervariables (HRR) contienen los sitios de unión al antígeno. Todos los anticuerpos desempeñan una o varias funciones (bifuncionales), como la activación del sistema del complemento, la opsonización de microbios para facilitar la fagocitosis, la prevención de la adhesión de microbios a las superficies de las mucosas y la neutralización de toxinas y virus.
Tipos de inmunoglobulinas
El cuerpo humano sólo produce cinco tipos de inmunoglobulinas:
- IgG
- IgM
- IgA
- IgD
- IgE
Estas inmunoglobulinas protegen al organismo contra diferentes tipos de antígenos. Todos los anticuerpos difieren en su secuencia de aminoácidos en la región constante, su estructura (monómero, pentámero y dímero), su corta duración en la sangre, su localización y sus propiedades inmunológicas.
Inmunoglobulina G (IgG)
La inmunoglobulina G (IgG) es el anticuerpo más común y abundante del organismo.
El plasma sanguíneo está compuesto por un 75-80% de anticuerpos IgG.
De todos los anticuerpos, la IgG es la que tiene una vida más larga, de unos 23 días.
La IgG es el único anticuerpo que puede atravesar la barrera placentaria y conferir inmunidad pasiva al feto en desarrollo.
Los anticuerpos IgG recuerdan a los patógenos que han entrado previamente en el cuerpo y han causado una infección. Las IgG también confieren cierta inmunidad a los bebés cuando se ingieren a través de la leche materna.
La función de la IgG es aumentar la fagocitosis de los patógenos, neutralizar las toxinas bacterianas o víricas y activar el sistema del complemento.
La IgG tiene cuatro isotipos:
- IgG1
- IgG2
- IgG3
- IgG4
Inmunoglobulina M (IgM)
La inmunoglobulina M (IgM) es el primer anticuerpo que interactúa con las nuevas bacterias que entran en el organismo y desencadena la respuesta inmunitaria primaria.
La IgM también se denomina anticuerpo natural porque es la primera línea de defensa del sistema inmunitario y proporciona protección a corto plazo.
La IgM tiene una estructura pentamérica gigante, superior a la de todos los demás anticuerpos y que consta de 10 sitios de unión a antígenos, lo que la hace más eficaz que la IgG para eliminar bacterias o virus.
El anticuerpo IgM dura unos cinco días en nuestro organismo y constituye el 5-10% de los anticuerpos del plasma sanguíneo.
La IgM también provoca la aglutinación (agrupación) de las bacterias cuando se une a su epítopo de superficie. La IgM es conocida como una potente aglutinina y también se encuentra en la superficie de las células B ingenuas y de los glóbulos rojos en su forma monomérica.
Inmunoglobulina A (IgA)
La inmunoglobulina A (IgA) es el anticuerpo más común después de la IgG. La IgA se encuentra en la sangre, la linfa y otras secreciones corporales como la saliva, las lágrimas y la leche. También puede encontrarse en la mucosa genital, las vías respiratorias y la mucosa intestinal.
Los anticuerpos IgA protegen al organismo contra el crecimiento y la colonización bacteriana. Sin embargo, es menos estable que la IgG y se encuentra en menores cantidades, representando alrededor del 10-15% del total de inmunoglobulinas en la sangre.
La IgA suele denominarse anticuerpo secretor porque tiene un componente secretor que la protege de la digestión enzimática. Los seres humanos segregan diariamente entre 5 y 15 g de IgA secretora en las secreciones de las mucosas para evitar la patogénesis.
Inmunoglobulina D (IgD)
La inmunoglobulina D (IgD) constituye menos del 0,5% de los anticuerpos séricos. La IgD se encuentra en menores cantidades en los fluidos linfáticos y en la sangre. La función de la IgD sigue siendo desconocida, pero está presente en la superficie de las células B inmaduras como receptor y forma parte del sistema inmunitario innato. Los investigadores creen que la IgD regula la activación y la diferenciación de las células B en células plasmáticas.
Inmunoglobulina E (IgE)
La inmunoglobulina E (IgE) constituye menos del 0,01% de los anticuerpos séricos. Aunque está presente en cantidades mínimas en la sangre y tiene una vida más corta, sigue siendo un anticuerpo potente.
La IgE es el anticuerpo más eficaz contra las infecciones parasitarias, incluidos los helmintos.
Los niveles elevados de IgE en la sangre pueden causar a veces hipersensibilidad a sustancias no dañinas, como el polen o las partículas de polvo. Recientemente, los inmunólogos han empezado a formular nuevos anticuerpos anti-IgE para el tratamiento de las alergias y el asma.
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