El Anticuerpo Secundario “Inmunoglobulina M” (lgM) es el anticuerpo más grande y es el primer anticuerpo que aparece en la respuesta a la exposición inicial a un antígeno. La Inmunoglobulina M (IgM) está formada por cinco o seis unidades (es decir, en su mayoría pentámeros, pero también hexámeros), cada una de las cuales se compone de dos cadenas pesadas (cadenas mu) y dos cadenas ligeras, unidas entre sí por enlaces disulfuro y una cadena denominada J.

La Inmunoglobulina M (IgM) está presente en las células B y su función principal parece ser el control de la activación de las células B. Las células B crean anticuerpos IgM como primera línea de defensa. Su gran tamaño les confiere una excelente avidez de unión y pueden captar trazas de infección para marcarlas para su reconocimiento por parte de los fagocitos. La IgM se encuentra principalmente en el suero y, debido a su tamaño, no puede difundirse bien, y se encuentra en el intersticio sólo en cantidades muy bajas.

Curiosamente, también es el principal anticuerpo contra los antígenos A y B de los glóbulos rojos y el responsable de la reacción de coagulación de la sangre durante la transfusión de sangre de donantes equivocados.

La inmunoglobulina M (IgM) es uno de los cinco isotipos de inmunoglobulina (G, A, M, E, D) presentes en mamíferos, constituyendo un 6 % de la población presente en sangre. También se encuentra presente en elasmobranquios, teleósteos, anfibios, reptiles y aves, siendo uno de los anticuerpos más antiguos en la historia evolutiva

Los anticuerpos secundarios se unen a los anticuerpos primarios y se usan comúnmente para detectar y visualizar un anticuerpo primario, que está unido a su proteína de interés, en aplicaciones como la inmunotransferencia o inmunocitoquímica. Múltiples anticuerpos secundarios pueden unirse al mismo anticuerpo primario, aumentando la sensibilidad y amplificando la señal. Los anticuerpos secundarios se conjugan comúnmente con moléculas indicadoras, ya sean enzimas como HRP o fluoróforos como APC, para permitir la detección fluorescente, colorimétrica o quimioluminiscente de anticuerpos primarios.

La inmunoglobulina M (IgM) está formada por cinco o seis unidades (es decir, en su mayoría pentámeros, pero también hexámeros), cada una de las cuales se compone de dos cadenas pesadas (cadenas mu) y dos cadenas ligeras, unidas entre sí por enlaces disulfuro y una denominada cadena J. La cadena J suele encontrarse, aunque no siempre, en la IgM pentamérica, pero no en la forma hexamérica.
La cadena J, que se añade justo antes de la secreción del pentámero, ayuda a la polimerización de los monómeros. Todavía no está claro si los pentámeros sin la cadena J cumplen funciones diferentes.

Cada monómero tiene dos sitios de unión a antígenos, por lo que una inmunoglobulina M (IgM) pentamérica tiene 10 dominios de unión para diferentes antígenos; sin embargo, no todos estos sitios pueden estar ocupados al mismo tiempo debido a las limitaciones de espacio. La IgM es, con diferencia, el mayor anticuerpo del sistema circulatorio humano. En su forma pentamérica, la inmunoglobulina M (IgM) tiene una masa molecular de aproximadamente 900 kDa.